Göteborgs universitet
Göteborgs universitet
  2. Om universitetet
  3. Hitta person
  4. Richard Neutze

Richard Neutze

Professor

Institutionen för kemi och
molekylärbiologi
E-post
richard.neutze@gu.se
Besöksadress
Medicinaregatan 7 B
413 90 Göteborg
Postadress
Box 462
405 30 Göteborg

Om Richard Neutze

Neutzes grupp använder röntgenstrålar som genereras vid synkrotroner och med röntgenfri elektronlaser för att undersöka strukturella förändringar i membranproteiner. Membranproteiner är en stor och diversifierad klass av proteiner som är inblandade i energiöverföring och signalprocesser i levande organismer. Genom att observera strukturella förändringar i membranproteiner kan vi få inblick i hur evolutionen har optimerat membranproteiners funktion för att utföra livsviktiga kemiska reaktioner. Neutzegruppen har flera internationella samarbeten och kombinerar experimentellt arbete för vetenskapliga frågeställningar med att utveckla nya metoder för att tackla dessa frågor.

Neutze avlade sin doktorsexamen i fysik 1995 från University of Canterbury (Nya Zeeland). Han introducerades till området molekylär biofysik av Janos Hajdu vid Oxford University (England) och belönades med ett Humboldt-stipendium i fysik för arbete i Franz Hasselbäch grupp vid Tübingen University (Tyskland). Han återvände sedan till molekylär biofysik som postdoktor i Janos Hajdus grupp vid Uppsala universitet. 1998 befodrades Neutze till biträdande professor med stöd från Vetenskapsrådet, han flyttade sedermera sin grupp till Chalmers tekniska universitet i Göteborg år 2000 och blev sex år senare utnämnd till professor i biokemi vid Göteborgs universitet.

Nature Methods publicerade en författarprofil om Richard Neutze som kan läsas här.

Viktiga publikationer

Fotosyntetiska reaktionscentrum

Fotosyntetiska reaktionscentrum tar emot ljus för att driva de laddningsseparations reaktioner som ligger till grund för fotosyntes, den viktiga mekanism i vilken solljus omvandlas till kemisk energi i levande celler. Vi har använt tidsupplöst röntgendiffraktion och tidsupplöst röntgenspridning för att observera strukturförändringar associerade med dessa ljusaktiverade reaktioner.

R. Dods et al., Ultrafast structural changes within a photosynthetic reaction centre, Nature (2020). doi.org/10.1038/s41586-020-3000-7

D. Arnlund et al., Visualizing a protein quake with time-resolved X-ray scattering at a free-electron laser. Nature Methods 11, 923-926 (2014).

A.B. Wöhri et al., Light-induced structural changes in a photosynthetic reaction center caught by Laue diffraction, Science 328, 630-633 (2010).

Bakteriorhodopsin

Bakteriorhodopsin tar emot ljus för att pumpa protoner över ett energiöverförande biologiskt membran, ytterligare en mekanism som kan omvandla solljus till kemisk energi i levande celler. Vi har använt tidsupplöst röntgendiffraktion och lågtemperaturs metoder för att observera strukturella förändringar associerade med dessa ljusstyrda reaktioner.

P. Nogly et al., Retinal isomerization in bacteriorhodopsin captured by a femtosecond x-ray laser. Science 361, eaat0094 (2018).

E. Nango et al., A three-dimensional movie of structural changes in bacteriorhodopsin. Science 354, 1552-1557 (2016).

M. Andersson et al., Structural dynamics of light driven proton pumps, Structure 17, 1265-75 (2009).

A. Royant et al., Helix deformation is coupled to vectorial proton transport in the photocycle of bacteriorhodopsin, Nature 406, 645-648 (2000).

K. Edman et al. High resolution X-ray structure of an early intermediate in the bacteriorhodopsin photocycle, Nature 401, 822-826 (1999).

Metodutveckling med röntgenfri elektronlaser

Användandet av röntgenfria elektronlasrar revolutionerande vårt forskningsfält genom att öka antalet röntgenstrålar som kunde fokuseras till en liten punkt på kort tid med faktor en miljard. Vi har banat väg för nya metoder som använder dessa maskiner för strukturstudier av membranproteiner.

G. Brändén et al. Coherent diffractive imaging of microtubules using an X-ray laser, Nature Communications 10, 2589 (2019).

L.C. Johansson et al., Lipidic phase membrane protein serial femtosecond crystallography, Nature Methods 9, 263-265 (2012).

S. Boutet et al., High-Resolution Protein Structure Determination by Serial Femtosecond Crystallography, Science 337, 362-364 (2012).

H. N. Chapman et al. Femtosecond X-ray protein nanocrystallography, Nature 470, 73-77 (2011).

R. Neutze et al., Potential for biomolecular imaging with femtosecond X-ray pulses, Nature 406, 752-757 (2000).

Strukturstudier av aquaporiner

Aquaporiner är membranproteiner som styr flödet av vatten in i och ut ur celler. Vi har använt röntgenkristallografi för att beskriva hur vattenflödet regleras av eukaryota aquaporiner.

A. Frick et al., X-ray structure of human aquaporin 2 and its implications for nephrogenic diabetes insipidus and trafficking, PNAS 111,6305–6310 (2014).

U. Kosinska Eriksson et al., Sub-Ångstrom resolution x-ray structure details aquaporin-water interactions, Science 340, 1346-1349 (2013).

R. Horsefield et al. High resolution X-ray structure of human aquaporin 5, PNAS 105, 13327-13332 (2008).

S. Törnroth-Horsefield et al., Structural mechanism of plant aquaporin gating, Nature 439, 688-694 (2006).

Länk till Google Scholar-sidan:

Antal citeringar och andra mätvärden för Richard Neutze finns här.

Finansiering:

Neutzes grupp finansieras för närvarande av Vetenskapsrådet (VR), Europeiska forskningsrådet (ERC) och Knut och Alice Wallenbergs stiftelse (KAW). Neutze har också tidigare fått bidrag från Stiftelsen för strategisk forskning (SSF), inom olika EU-finansieringsramar (FP6, FP7, Horizon2020), Göran Gustafssons stiftelsen och flera andra mindre stiftelser.